La eritropoyesis es el proceso de formación de los eritrocitos que, en el adulto normal se realiza íntegramente en la médula ósea. A partir de células madre pluripotentes, mediante procesos no bien conocidos, se producen las células progenitoras morfológicamente indiferenciadas y las células precursoras ya diferenciadas. Entre las primeras se encuentran las células BFU-E (formadoras de colonias eritroides grandes y abundantes ) y las CFU-E (formadoras de colonias eritroides pequeñas y escasas).
La eritropoyesis constituye el 10-30% de las células hematopoyéticas de la medula ósea. El eritrocito maduro deriva de una célula madre pluripotente que se diferencia en células formadoras de colonias eritroides (BFU-E, CFU-E) y seguidamente a proeritroblastos, las primeras células de la serie roja morfológicamente diferenciadas. Los proeritroblastos maduran a normoblastos basófilos y luego a normoblastos policromáticos en los que se inicia la síntesis de hemoglobina. Al final del proceso, los normoblastos policromáticos maduran a normoblastos ortocromáticos que al perder el núcleo evolucionan a reticulocitos. Finalmente, los reticulocitos desarrollan en 2-4 días los eritrocitos maduros que permanecen en la sangre durante unas 120 días.
ERITROPOYETINA: Es una hormona liberada por el riñón, que estimula y regula la eritropoyesis, actuando fundamentalmente sobre la BFU-e (ERC) promoviendo su diferenciación a pronormoblasto. Es producida principalmente por el riñón aunque también por otros tejidos (hígado). Por eso cuando hay insuficiencia renal (no funcionan los riñones) se instala en el paciente una anemia. El principal estímulo liberador de eritropoyetina es la hipoxia (producida por disminución de O2 atmosférico, anemia, disminución de la afinidad del oxígeno por hemoglobina, etc). Los andrógenos también estimulan la liberación de eritropoyetina.
Hemoglobina
•Está constituida por una porción proteica y un grupo prostético llamado hemo.
•Cada porción proteica esta compuesta por 4 subunidades, y cada una contiene un grupo hemo (4 en total).
•La hemoglobina se puede encontrar de dos formas de acuerdo a la presencia o no de O2 en la molécula: como oxihemoglobina (Relajada) o como desoxihemoglobina (Tensa). A esta última le cuesta más captar O2 ya que el hemo se dispone formando puentes salinos que dificultan la entrada del mismo.
•Glicosilación: Normalmente parte de la hemoglobina se glicosila con un residuo de glucosa, lo que se sirve como útil herramienta diagnóstica del promedio semanal de glucemia (aumentado en diabetes).
HEMO: hay cuatro grupos hemo por hemoglobina. Cado uno capta una molécula de O2.
Formado por una protoporfirina (molécula compleja) unida a un átomo de Hierro central. Se encuentra en estadoferroso (reducido, Fe++). Si se encuentra en estado férrico (oxidada, Fe+++), en vez de hemoglobina se llama metahemoglobina. La principal fuente de hierro para la formación de hemo proviene de la destrucción de eritrocitos senescentes (viejos).
GLOBINA: constituida por 4 cadenas proteicas: a2 b2 (dos a y dos b). Esta configuración está dada en el 97% de la hemoglobina normal adulta y se la denomina hemoglobina A. Un 2% corresponde a la denominada hemoglobina A2 (a2 d2, es decir alfa dos, delta dos) y un 1% corresponde a Hb fetal: a2 g2 (alfa dos, gamma dos).
Es una proteína de estructura cuaternaria. En su estado tenso mantiene uniones salinas entre las cadenas que se rompen cuando ingresa el O2 disminuyendo los espacios intracatenarios. Los H+ liberados son amortiguados por la histidina de la globina.
FUNCIÓN:Transporte de O2 . Cada gramo de hemoglobina transporta 1,34 ml de oxígeno.
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